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By Professor Dr. Helmut Kindl (auth.)

Dieses bereits in früheren Auflagen bewährte Lehrbuch beschreibt dem Studenten die pflanzliche Zelle aus der Sicht des Biochemikers. Damit wendet es sich nicht nur an die Studenten der Biologie und Biochemie, sondern auch an diejenigen der Molekularbiologie, Chemie, Agronomie, Pharmazie und Pflanzenzucht sowie an alle Lehrenden und Lernenden, die schnell einen Überblick über Teilgebiete der Biochemie gewinnen wollen. Wenn dieses Buch auch Grundkenntnisse aus Biologie und Chemie voraussetzt, ermöglicht es die didaktische Aufarbeitung auch dem Anfänger, sich leicht darin zurechtzufinden. Die zahlreichen Abbildungen sind übersichtlich gestaltet und mit nicht zu vielen info überfrachtet, wobei die unterschiedlichen Informationen durch Schattierungen und grünen Farbdruck deutlich hervorgehoben und dem Leser dadurch eindrucksvoll vermittelt werden.

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Ammoniak-Lyasen spalten die C-N-Bindung einiger Aminosauren; diese Spaltung ist aber keine Hydrolyse - das Enzym gehort daher zu den Lyasen und nicht zu den Hydrolasen. 5. Isomerasen: sind fUr den Ubergang von Ketol zu Aldol oder von R-Form zu S-Form verantwortlich. 6. Synthetasen: fUhren - unter Verwendung von ATP - zur Bildung von energiereichen Bindungen. Beispiel: Bildung der "aktivierten" Aminosaure fiir die Translation - die AminoacyltRNA. Ein genaues Bild iiber das Zusammenspiel von mehreren Gruppen im aktiven Zentrum des Enzyms erhalt man durch Modifizierungsreaktionen und vor aHem aus der Rontgenstrukturanalyse.

Die doppelt reziproke Beziehung zwischen Reaktionsgeschwindigkeit und Substratkonzentration (1 Iv gegen l/c s, Lineweaver-Burk-Auftragung) erlaubt eine einfache AbIe sung der Konstanten KM bzw. V max - wie aus Abb. 2-3 ersichtlich ist. Zu iihnlichen Ergebnissen kann man bei Darstellung von v/cs gegen v kommen. I \ vIes /'" ~'lI. "It ~, ,, , , I "-II ,, ,, ,, I "It ,,,"un' , " Abb. 2-3. Reziproke Auftragung zur leichteren Bestimmung von KM. Links ist die Abhiingigkeit von l/v gegen l/cs nach Lineweaver-Burk dargesteUt.

Dies trifft haufig bei Gruppen-Transfer und fast immer bei Redox-Reaktionen zu. Yom Standpunkt der Methodik her ist es wichtig zu unterscheiden, ob diese "Hilfsgruppe" kovalent mit der Proteinkette verbunden ist oder ob starke, nicht-kovalente oder schwache Wechselwirkungen fiir die Bindung verantwortlich sind. 39 Methoden Reinigung eines Enzyms durch Affinitatschromatographie Eine sehr selektive Wechselwirkung - niimlich die zwischen Enzym und Substrat - kann herangezogen werden, urn ein Enzym aus einer Mischung von Proteinen herauszufischen.

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